《20世纪的科学怪杰鲍林》第47章

挂淮忠淮难私饬诵挛锢硌У闹匾浴?br /> 同样在1935年，鲍林在突发的灵感驱动下发表了一篇关于“不规则排列”问题的论文——这一关于水分子的理论解释了冰在绝对零度时的余摘问题。这是一项纯理论的研究，可以追溯到他跟随托尔曼学习的日子。30年后，先进的计算机对这些公式进行了彻底的验算，证明鲍林的理论是正确的。如今这一称为“质子不规则排列”的理论，按照这一领域的一位学生的说法，“是美国对现代水的晶体学的最大贡献。”
然而这些研究只是一些岔道：血红蛋白才是目的地。
鲍林开始发现，生物学几乎和化学同样有趣。在1935年夏天的大部分时间里，鲍林在加州理工学院位于科罗那得马的海洋生物研究所里，从帽贝中提取血蓝素，一种与血红蛋白有亲缘关系的物质，并和阿尔伯特·泰勒，一位加州理工学院的青年生物学教授成了朋友。泰勒正试图找出海胆自体不育的机制。这一研究工作进一步激发了鲍林的兴趣，为什么生命能够识别自己和别人，为什么分子与自身和别人的反应不同。也许这里存在着某种化学联系。鲍林一直在寻找新的思想，把这个问题也归人了大脑。
鲍林回到帕萨迪纳后，想出了研究血红蛋白的新方法——考察其在磁场中的运动。鲍林的推理过程为，当氧和血红蛋白中的铁原子结合时，也许是以一种共价的形式——反应将是特定和相当强烈的——这意味着至少它的一个孤电子将成对，而且其顺磁性——具有一个或更多的孤电子的分子的一种特性——将下降。如果他能够测出顺磁性的变化，他就有可能回答氧是如何与血红蛋白结合的问题。
为了进行其他的研究工作，他先前从海耳的私人实验室里借过一大块水冷式磁铁。1935年秋天，他请查尔斯·科耶尔，一位刚出炉的，精力旺盛、干劲十足的加州理工学院博士来进行这项工作。他们设计的实验相当简单：一个装有牛血的小玻璃试管被悬挂在磁铁的两极中，一头用一根线栓在一个敏感的天平上。当磁铁的电源被接通后，顺磁性物质将被吸引至一个方向；天平能够测出磁性变化的程度。
在测试了含氧血、缺氧血以及各种控制手段后，他们发现鲍林的预测是正确的：结合的氧失去的孤电子参与了与铁原子结成的共价键。这就迈出了重要的～步，证明氧并非如一些研究者认为的那样，不分青红皂白地吸附在铁原子上。但是鲍林和科耶尔也发现了血红蛋白分子一些令人惊异的行为。他们的实验显示，血红蛋白中的铁原子在和氧结合的时候，也发生了根本性的变化，它与卟啉的化学键从离子键变成了共价键。鲍林写道：“在增加了氧原子后，血红蛋白分子结构会发生如此极端的变化，令人又惊又喜。如此紧密联系在一起的物质的化学键类型会如此不同，这种现象至今为止只在血红蛋白衍生物中发现过。”
鲍林和科耶尔在1936年发表的这篇论文进一步提高了鲍林的知名度。他们想出了一种巧妙的办法来解决一个古老的问题，并表明物理化学家在生物化学领域同样能够作出有价值的工作。他逐渐被原先专业领域外的科学家所知晓。他进入了一个新的领域，并很快开始征服它。
毛发和兽角
到现在为止，鲍林的工作都是围绕分子的血红素进行的，然而与此同时，鲍林努力思考着分子的其他部分——珠蛋白部分，即蛋白质部分。蛋白质化学还是一个庞大而又支离破碎的领域，鲍林用他惯常的方式开始自学，一面广泛地阅读科学文献，一面寻找着合适的切入点，以便用自己擅长的化学知识来提供深刻的见解。他发现蛋白质是由称为氨基酸的材料构成的。氨基酸的种类相对较少，20种左右，但都具有关键的相同点：每一个氨基酸都具有由三个原子组成的骨架，碳—碳—氮。碳的一头是羧基的一部分，氮的一头是氨基的一部分。各种氨基酸唯一的区别在于与中间碳原子相连的支链。伟大的德国有机化学家埃米尔·费歇尔在20世纪就证明，氨基酸可以通过头尾相连，即把羧基和氨基相连而构成较长的链，费歇尔把这一共价键称为肽键。他将构成的较长的分子称为多肽。到了30年代，尽管并不是每一个人都认为所有蛋白质都包含多肽链，但至少有一部分蛋白质是包含多肽链的。
鲍林觉得费歇尔的理论很合理，他开始用这个理论去认识蛋白质，将其视作由肽键联结的氨基酸所构成的长链。但是如何用这一长链的构造来解释蛋白质的多样性，如何解释蛋白质在肌体中令人眼花缭乱的功能呢？所有蛋白质都是由多肽链的不同排列构成的呢，还是存在着别的基本结构？
和以前一样，结构仍然是鲍林研究的重点。他相信，蛋白质的构造方式决定了它的活性。然而要发现它们的构造却几乎不可能。直接用电子衍射或X射线晶体衍射难以解决蛋白质复杂的构造问题。例如，瑞典科学家西奥多·斯韦德贝里刚刚证明，血红蛋白是一个庞然大物，包含数十万个原子。其他的蛋白质也差不多大小。
不过，仍然有一些实验室试图通过X射线来获得对蛋白质结构的初步认识。最著名的两个实验室都在英国。在利兹，威廉·阿斯特伯里正在调查羊毛和其他纤维蛋白质，如毛发、角质、羽毛和肌肉纤维的分子结构。他的研究成果——出乎许多科学家的意外——清楚地显示出这些蛋白质具有一种规则的重复结构，一种晶体结构。
阿斯特伯里认为，他能够解释羊毛为什么可以被拉长而不会断裂，为什么又能缩回到原来的长度。羊毛同兽角、指甲和人的头发一样，统称为角蛋白。到了30年代初，阿斯特伯里也确信，角蛋白是由环状的多肽链组成的长链。他将其称为“分子毛线”。他的X射线照片显示，当羊毛被拉长时，分子发生了变化。尽管照片很模糊，他难以确定单个原子的位置，但是仍然可以从中推断出，角蛋白被拉伸时——他称其为乙型——多肽环被拉长了，而未被拉伸时的形态，或甲型的多肽环则是折叠在一起的。他的测量还表明，折叠发生在两个方向上，而不是三个方向上——就像在桌面上将甲型中的多肽环折叠成锯齿形状。进一步的研究显示，肌肉纤维具有同样的基本形状。
这是一项重大的进步，对蛋白质的特性作出了分子上的解释。
阿斯特伯里认为，也许这些分子的折叠同样能够用来解释肌肉和染色体的收缩。他开始将角蛋白视为“所有蛋白质的祖父”，这一基本结构也许可以解释所有其他蛋白质的运动。
但是，他有些高兴得太早了。X射线衍射还不足以用来解决羊毛角蛋白中多肽链的结构，因为每一根链中包含上万个原子。无法精确地了解角蛋白的构造，而且将其固定的力量仍然是一个不解之谜。尚无法证明角蛋白是由多肽链组成的——阿斯特伯里的研究工作只是表明有这种可能性。
鲍林对阿斯特伯里的工作进行了仔细的研究。
阿斯特伯里关注的是角蛋白这类纤维蛋白质，而另一组英国科学家关注的是球蛋白的分子结构。这类蛋白质在体液中会溶解，如血红蛋白、抗体和酶。这里主要的问题是获取良好的晶体。球蛋白并非不能结晶——比如科学家们长期以来就知道，血红蛋白在干燥后会结晶——但是在进行X射线衍射时，它们只能形成一片模糊的图像。这使一些蛋白质化学家推测，球蛋白没有内部结构，只不过是氨基酸随意的聚合，而肌体真正的活性组织——非蛋白质分子，如维生素和荷尔蒙——是自由定位的。
直到1934年，剑桥大学晶体学家约翰·伯纳尔证明了另一种理论。伯纳尔发现，球蛋白就像水母：需要借助液体环境来保持原来的结构，失水后，结构就会遭到破坏。伯纳尔将其悬浮在液体中进行X射线衍射，得到了一些实用的图形。到了30年代末期，以他为中心的一个小组致力于揭开球蛋白结构之谜。他和同事们——其中包括多萝西·霍奇金和在维也纳受过培训的青年化学家马克思·佩鲁茨——对一些球蛋白进行了提纯、结晶和X射线衍射分析：胰岛素、血红蛋白和糜蛋白酶。这是在极端艰苦的环境中取得的巨大成就。在佩鲁茨的记忆中，剑桥实验室是“在一幢破旧灰色大楼底层的几间灯光昏暗的脏屋子”，但是怕纳尔成功地将其变成了“神话中的城堡”。他们发现，他们